El colágeno (masculino singular) es una proteína compleja que constituye la sustancia intercelular del tejido conjuntivo. Proteína (femenino singular), del griego "proteion" que significa preeminente y primer premio, es una macromolécula constituida por numerosos aminoácidos encadenados unidos por enlaces peptídicos, que forma parte de la materia fundamental de las células y de las sustancias vegetales y animales. Su sinónimo es proteido. 
 
Atendiendo a sus funciones y propiedades físico-químicas, las proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos) que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
 
El tejido conjuntivo (también llamado tejido glial) está íntimamente unido al tejido nervioso, cuya nutrición parece controlar, y su sinónimo es neuroglia. El tejido conjuntivo es un tejido animal que realiza funciones de sostén o de protección. El sistema nervioso, a su vez, es un conjunto de órganos y de estructuras consituidos por tejidos nerviosos, que aseguran la dirección y coordinación de las funciones vitales y la recepción de los mensajes sensoriales (En el ser humano se distinguen: el sistema nervioso cerebroespinal -cerebro, cerebelo, bulbo raquídeo, médula espinal, nervios craneanos y raquídeos- y el sistema neurovegetativo.
 
Una macromolécula es la de gran tamaño formada por el enlace y repetición de un gran número de moléculas sencillas. La molécula, femenino singular, cuyo nombre se deriva del latín "moles" que singnifica masa, es un conjunto definido de átomos de composición fija, que constituye la porción más pequeña de un cuerpo puro en estado libre sin perder las propiedades de la sustancia original. 
 
En cuanto a los aminoácidos son sustancias orgánicas con una función ácida y una función amina, que constituyen las bases de las proteínas. En química, una función ácida, es un compuesto hidrogenado que en disolución acuosa produce inones H positivos, que actúa sobre las bases formando sales; y una amina es un compuesto orgánico derivado del amoníaco por sustitución del hidrógeno de uno o de varios radicales alquilos (nomobre genérico). Las aminas se reparten en tres clases: aminas primarias RNH2, secundarias RR'NH, y terciarias RR'R''N. Las bases, en química, son unas sustancias que al combinarse con un ácido forman una sal. Y en lo referente al ion o ión (masculino singular que deriva del griego "ión" presente activo de "iénai" que significa ir) es un átomo o un conjunto de átomos que han ganado o han perdido, por electrólisis o bajo la acción de radiaciones, uno o varios electrones. Se conoce como péptido (adjetivo singular masculino) al compuesto formado por la unión de un número reducido de aminoácidos.
 
Es necesario saber que la célula (singular femenino), cuyo nombre deriva del latín "cellula", diminutivo de "cella" que significa celda, es un embrión de ciertos tejoidos que es capaz de dividirse indefinidamente y generar, en cada división, dos células idénticas a ella y, también, producir nuevos linajes celulares especializados (en este sentido las células madre pueden engendrar todos los tipos de células del organismo y se pueden utilizar en numerosas aplicaciones biológicas y médicas). Toda célula está rodeada en su totalidad por una membrana y contiene un citoplasma de apariencia homogénea en el cual flotan los orgánulos (núcleo, mitocondrias, vacuolas, ribosomas, etcétera). El núcleo, desnudo en los organismos procariotas (bacterias), está rodeado de una membrana en los eucariotas unicelulares. Animales y plantas están constituidos por miles de millones de células diversificadas, pese a lo cual su ciclo reproductivo pasa por un estadio de una sola célula, el huevo. También es necesario saber y conocer que se llama procariota a un organismo con organización celular procariótica, un adjetivo con el cual se le denomina a la célula en la que el núcleo no está completamente separado del citoplasma y, por supuesto, es también necesario saber y conocer que eucariota es un organismo con organización celular eucariótica, un adjetivo con el cual se le denomina a la célula de un organismo que tiene el núcleo separado del citoplasma por una membrana.    
 
Así que ya podemos entender mucho mejor lo que es el colágeno que, para el conocimiento lingüistico, es una palabra que proviene de dos vocablos del idoma griego que significan cola y engendrar. El colágeno es una sustancia proteínica albuminoidea, de estructura fibrosa, presente en tejidos orgánicos, como olos cartílagos y el tejido conjuntivo (del cual ya hemos hablado), que se transforma en gelatina por efecto de la cocción. Un albuminoide es una proteína sencilla, insoluble en agua y en disoluciones de ácidos, bases y sales. Se conoce como cartílago (del latín "cartilago cartilaginis") a un tejido resistente y elástico que forma el esqueleto del embrión antes de la desaparición del hueso y que persiste en el adulto en el pabellón de la oreja, en la nariz y en las terminaciones de los huesos. 
 
Así que los estudiantes de enseñanza secundaria están olbigados a saber y aprender, en lugar de ir por la vida haciendo el gamberro y sin educación cívica alguna,  lo siguiente:
 
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
 
La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares. Estas cadenas son muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).
 
Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.
 
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.
 
En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.
 
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice. Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
 
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes. Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
 
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:
·         Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
·         Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
·         Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
·         Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
·         Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
·         Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
·         Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
·         Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
·         Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
·         Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
·         Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
·         Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
·         Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
·         Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.
·         Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.
·         Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.
·         Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.
·         Colágeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.
·         Colágeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hígado.
·         Colágeno tipo XX: Presente en la cornea, en el cartílago esternal y en los tendones.
·         Colágeno tipo XXI: Hallado en encías, musculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.
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El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. En cuanto a la estructura terciaria, tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.
 
Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.
·         Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.2
·         Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2
·         Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que laprolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.
·         Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.  De
 
De esta manera tan cultural, los niños pijos que van por la vida haciendo el macarra, el burro y el salvaje, sin ninguna clase de respeto cívico, tienen ya una ocupación con la que entrener su tiempo libre en vez de hacer gamberradas callejeras, molestar a las personas que pasean libremente por las calles, asaltar a niños y jovencitas con intenciones de violadores, enriquecer su idioma para que dejen de decir palabras soeces y barriobajeras, no entrar en viviendas privadas sin permiso, dejar de dar golpes en las puertas y en las ventanas que pertenecen a p`ropiedades privadas ajenas a las suyas y dejar de mariposear con sus traseros.